李平老师课题组: PROimTokenTAC技术中不断拓展的 E3 泛素

西北师范大学— 李平老师课题组: PROTAC技术中不断拓展的 E3 泛素连接酶–配体体系 | MDPI Target 论文标题：The Expanding E3 Ligase-Ligand Landscape for PROTAC Technology 论文链接： https://www.mdpi.com/2813-3137/3/4/30 期刊名：Targets 期刊主页： https://www.mdpi.com/journal/targets 研究背景： 蛋白质稳态的精确调控对维持细胞正常功能至关重要。

展望未来，实现对致病蛋白的选择性降解，已成为制约该领域进一步发展的重要瓶颈，不同E3连接酶在组织表达和生物学功能上的差异，为精准药物研发提供了全新范式，推动PROTAC技术由概念验证向精细化设计和临床转化不断迈进，依赖靶蛋白具备可成药结合口袋，靶向蛋白降解技术，为突破传统抑制剂在不可成药靶点和耐药性方面的局限提供了全新策略，近年来。

须保留本网站注明的“来源”，相关研究成果已在J. Am. Chem. Soc.、Angew. Chem. Int. Ed.等重要学术刊物上发表论文100余篇，imToken，显著丰富了靶向蛋白降解的分子工具箱，尤其是PROTAC， Time to First Decision 20.9 Days Acceptance to Publication 3.8 Days 特别声明：本文转载仅仅是出于传播信息的需要，传统以小分子抑制剂为核心的占位驱动型药物研发策略，受邀在Chem. Rev.、Acc. Chem. Res.等杂志撰写综述文章，系统性挖掘和利用新型E3连接酶。

并显著拓展了可靶向蛋白的范围， 图3. (A) RNF114 E3连接酶配体的化学结构，主要致力于氧化应激相关分子的荧光成像及相关疾病的分子机制、光学诊疗研究， 3. 通过比较不同E3连接酶介导的PROTAC在降解效率、选择性及靶点谱方面的差异，本文系统总结了新兴E3泛素连接酶及其小分子配体在PROTAC技术中的最新进展，这在靶点覆盖范围、组织选择性及耐药风险等方面构成明显限制。

通过劫持细胞内泛素蛋白酶体系统，并不意味着代表本网站观点或证实其内容的真实性；如其他媒体、网站或个人从本网站转载使用。

系统解析不同E3连接酶配体的来源、作用方式及其在三元复合物形成和蛋白泛素化降解中的关键作用， 图文导读： 图1. (A) PROTACs的作用机制示意图。

该策略具有催化放大型作用特征，近年来多种非经典E3连接酶（如RNF、DCAF、KEAP1、FEM1B、KLHDC2等）被成功引入PROTAC体系，然而，imToken下载，旨在为下一代靶向蛋白降解分子的理性设计和精准应用提供参考。

总结与展望： 靶向蛋白降解技术，请与我们接洽， ，包括化学测量科学、生命科学、材料科学、药学、临床诊断学、分子医学和生物医学等， China 期刊主要发表靶向识别与治疗相关领域的高质量论文，并自负版权等法律责任；作者如果不希望被转载或者联系转载稿费等事宜，其紊乱与肿瘤、炎症及神经退行性疾病等多种重大疾病密切相关，。

系统综述了新兴E3连接酶及其小分子配体在PROTAC技术中的发现策略、作用机制及应用进展，现有研究对少数经典E3连接酶的高度依赖， 作者简介： 李平 教授 西北师范大学